Molecular Cell
07 December 2023
Approfondimenti strutturali sull'assemblaggio e sul meccanismo del complesso F8-A22-E4-H5 della DNA polimerasi del virus mpox
Xiaohan Wang1 ,Liangwen Ma1,2 ,Ningning Li1,2,* ,Ning Gao1,2,3,4,*
1.State Key Laboratory of Membrane Biology, Centro congiunto Pechino-Tsinghua per le scienze della vita, Scuola di scienze della vita, Università di Pechino, Pechino 100871, Cina
2.Changping Laboratory, Pechino 102206, Cina
3.Centro nazionale di imaging biomedico, Università di Pechino, Pechino 100871, Cina
4.Contatto principale
10.1016/j.molcel.2022.11.011
L'opera d'arte mostra l'architettura dell'oloenzima F8-A22-E4-H5 e mette in evidenza i suoi due meccanismi di miglioramento della processività. L'oloenzima, raffigurato da un operaio edile, è attaccato a viti verdi a doppia elica tramite una cintura di sicurezza e un paio di punte rampicanti. La cintura di sicurezza rappresenta l'anello formato da A22-E4, che circonda il modello di DNA a filamento singolo a monte F8. Le punte rampicanti indicano il tetramero H5 che si attacca al DNA a doppio filamento appena sintetizzato a valle F8.
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